MSI3 단백질에서 확인할 수 있는 도메인간 상호작용 요약

110 KDB 열충격 단백질(HSP 110s)은 분자 샤페론의 독특한 부류에서 단백질 항상성을 유지하는 데 필수적입니다. HSP 110은 단백질 응집을 방지하고 HSP 70 샤페론의 주요 뉴클레오타이드 교환 인자(NEF)로서 기능하는 강력한 샤페론 활성("받침" 활성)을 나타냅니다. HSP 110은 뉴클레오타이드 결합 도메인(NBD)과 기질 결합 도메인(SBD)의 두 가지 기능적 도메인을 포함합니다. 

 

ATP 결합은 HSP 110 기능에 필수적이며 NBD 와 SBD 사이의 밀접한 접촉을 초래합니다. 그러나 이 ATP에 의해 유도된 난자 입체 커플링의 분자 메커니즘은 아직 명확하게 정의되지 않았습니다. 이 연구에서 우리는 도메인-도메인 인터페이스에 영향을 미치는 세 가지 변이체를 사용하여 HSP 110의 고유한 달걀 입체 커플링을 해부하기 위해 Candida albicans의 유일한 HSP 110 MSI 3의 생화학적 분석을 수행했습니다. 갔다. 모든 돌연변이는 MSI 3의 모든 생체 내 및 시험관 내 기능을 폐지했습니다. ATP 결합 상태는 모든 돌연변이에 의해 중단되었지만 NBD-SBDβ 인터페이스의 돌연변이만이 상당한 ATPase 활성을 나타내어 전장 HSP 110이 NBD-SBDβ 접촉 때문에 주로 억제되는 ATPase 을 가지고 있음을 나타냅니다.

 

또한 ATP 결합은 예기치 않게 이러한 NBD-SBD와의 접촉을 요구할 수 있습니다. 특히, "holdase" 활성은 테스트 된 모든 돌연변이체에 대해 크게 손상되지 않았지만, NEF 활성은 대부분 손상되었지만 모두 ATP 결합 상태에 따라 엄격하게 두 가지입니다. 활동에 대한 기타 요구 사항을 나타냅니다. MSI 3에 결합하는 안정적인 펩타이드 기질은 NBD-SBD와 HSP 70과 접촉하는 Harry 사이의 파괴적 상호작용을 따릅니다.